În organismele vii, proteinele au o varietate imensă de structuri şi funcţii. În toate organismele vii, fie că e vorba de bacterii, sau de organismul uman, proteinele sunt formate din aceeiaşi 20 de aminoacizi naturali.

Proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, polimeri formaţi prin reacţii complexe de policondensare. Fiecare rest de amnoacid din structura unei proteine este legat de vecinul său printr-o legătură covalentă specifică numită legătură peptidică. Legătura peptidică dintre doi aminoacizi este reprezentată în imaginea de mai jos:

Caracteristici structurale comune ale aminoacizilor naturali: toţi cei 20 de aminoacizi sunt α–aminoacizi, şi au o grupă funcţională carboxil (– COOH) şi o grupă funcţională amino (– NH₂) legate de acelaşi atom de carbon, şi anume atomul de carbon din poziţia α, C_α. Poziţia α este poziţia vecină grupei carboxil.

Caracteristici structurale diferite ale aminoacizilor naturali: aminoacizii diferă între ei prin catenele lor laterale, adică prin radicalii hidrocarbonaţi, notaţi generic cu R. Aceşti radicali hidrocarbonaţi au structuri, dimensiuni şi sarcini electrice variate, şi influenţează solubilitatea în apă a fiecărui aminoacid în parte.

Atomul de carbon din poziţia α este legat de 4 grupuri diferite de atomi, ceea ce-l face un atom de carbon asimetric, sau un centru de chiralitate. Aceste 4 grupuri diferite de atomi sunt grupa carboxil, grupa amino, radicalul hidrocarbonat şi un atom de hidrogen. Excepţie face glicina care are un atom de hidrogen în locul radicalului hidrocarbonat. Imaginea de mai jos prezintă structura generală a unui α–aminoacid:

Configuraţiile zaharurilor simple şi ale aminoacizilor sunt specificate prin sistemul D,L.

Aminoacizii naturali (cu excepţia glicinei) pot exista sub forma a doi enantiomeri D şi L:

Prin convenţie, s-a decis că α–aminoacizii naturali fac parte din seria sterică L, iar enantiomerii lor din seria D. Enantiomerii L se reprezintă întotdeauna cu grupa amino în partea stângă şi cu atomul de hidrogen în partea dreaptă.

Resturile de aminoacizi din proteine se găsesc, exclusiv, sub formă de stereoizomeri L.

Coexistenţa celor două grupe funcţionale în structura aminoacizilor determină o ionizare intramoleculară prin care aminoacizii se transformă în amfioni, adică în ioni care conţin atât o sarcină negativă, cât şi o sarcină pozitivă. Imaginea de mai jos prezintă un aminoacid sub forma lui de amfion:

Aminoacizii naturali pot fi clasificaţi în funcţie de structura şi proprietăţile catenelor laterale hidrocarbonate. Astfel, avem următoarele clase de aminoacizi:

1. Aminoacizi cu radicali nepolari, alifatici: alanina, valina, leucina, izoleucina, glicina, prolina, metionina.
2. Aminoacizi cu radicali aromatici: fenilalanina, tirozina, triptofanul.
3. Aminoacizi cu radicali polari, fără sarcină electrică: serina, treonina, cisteina, asparagina, glutamina.
4. Aminoacizi cu radicali cu sarcină pozitivă (caracter bazic): lisina, arginina, histidina.
5. Aminoacizi cu radicali cu sarcină negativă (caracter acid): acidul aspartic, acidul glutamic.

Datorită caracterului dipolar, de amfion, aminoacizii pot reacţiona atât ca acizi, cât şi ca baze. Aşadar, aminoacizii au caracter amfoter.

Soluţiile tampon sunt soluţii care nu îşi modifică seminificativ pH-ul la adăugarea unei cantităţi mici de acid tare sau de bază tare.

Soluţiile apoase de aminoacizi sunt soluţii tampon. 

Proteinele sunt, de fapt, moleculele prin care se exprimă informaţia genetică. Aminoacizii se succed în lanţul proteic conform informaţiei genetice conţinute în ADN.

Aminoacizii interacţionează intermolecular prin intermediul celor două grupe funcţionale din moleculă, grupa carboxil (–COOH), şi grupa amino (–NH₂). În condensările biochimice se elimină o moleculă de apă între o grupă carboxil dintr-un aminoacid şi o grupă amino din alt aminoacid. Astfel, prin policondensarea aminoacizilor se obţin peptide, polipeptide şi proteine.

Proteinele pot conţine lanţuri polipeptidice foarte mari a căror dimensiuni variază de la câteva zeci la câteva mii de resturi de aminoacid.

Hidroliza proteinelor şi peptidelor este procesul invers policondensării.

Proteinele simple, prin reacţia de hidroliză, duc la obţinerea aminoacizilor.

Proteinele conjugate, prin reacţia de hidroliză, duc la obţinerea aminoacizilor, dar şi a altor molecule precum atomi de metale, acid fosforic, resturi de glucide, sau resturi de grăsimi. Aceste elemente neproteice se numesc componenta prostetică a unei proteine conjugate.

Sunt definite 4 nivele de organizare ale structurii proteice, şi anume:

• structura primară;
• structura secundară;
• structura terţiară;
• structura cuaternară.

Structura primară oferă o descriere detaliată a tuturor legăturilor covalente dintre resturile de aminoacizi dintr-o catenă proteică. Cel mai important element al structurii primare este secvenţa resturilor de aminoacizi din catena proteică, care se referă la identitatea aminoacizilor componenţi, la numărul lor, şi la modul în care aceştia se succed în moleculă.

Funcţia unei proteine este dependentă de secvenţa de aminoacizi, adică de structura primară.

Conformaţia unei proteine se referă la aranjamentul spaţial al atomilor dintr-o proteină. Conformaţiile posibile ale unei proteine includ orice structură la care proteina poate ajunge fără a desface vreo legătură covalentă. De exemplu, o schimbare în conformaţie poate apărea prin rotirea atomilor în jurul unei legături simple.

Interacţiunile necovalente din proteine, precum legăturile de hidrogen sau forţele van der Waals, joacă cel mai important rol în stabilizarea structurilor specifice menţinute de proteine. Aceste interacţiuni necovalente apar între aminoacizii care nu sunt legaţi direct între ei, aminoacizi care aparţin unor porţiuni diferite ale catenei polipeptidice sau chiar între aminoacizii care aparţin unor catene diferite.

Legătura peptidică este rigidă şi planară. Atomii de carbon din poziţia α, C_α, ai resturilor de aminoacizi adiacenţi sunt separaţi prin 3 legături covalente: C_α – C – N – C_α. Legăturile covalente impun nişte constrângeri importante asupra conformaţiei unei polipeptide. Legăturile peptidice C – N nu se pot roti liber din cauza unui caracter parţial de dublă legătură. Astfel, rotaţia este permisă numai în jurul legăturilor N – C_α şi C_α – C. Scheletul unei catene polipeptidice poate fi văzut ca o serie de planuri rigide, cu planurile consecutive având un punct comun de rotaţie la atomul C_α. 

Structura secundară a unei proteine se referă la un segment oarecare dintr-o catenă polipeptidică şi descrie aranjamentul local spaţial al atomilor de pe catena principală. Structura secundară nu ţine cont de conformaţiile catenelor laterale, adică de radicalii hidrocarbonaţi din structura resturilor de aminoacizi constituenţi, şi nu ţine cont nici de relaţia segmentului respectiv faţă de alte segmente din catena polipeptidică.

Structurile secundare regulate sunt foarte stabile şi se întâlnesc în aproape toate structurile proteice. Dintre structurile secundare regulate, cele mai cunoscute sunt α-helixurile şi foile pliate β.

Atunci când nu se găseşte un model structural regulat, ne referim la structura secundară a segmentului polipeptidic respectiv ca fiind structură secundară nedefinită.

În structura secundară α, sau α-helix, scheletul polipeptidic se înfăşoară strâns în jurul unei axe imaginare care se află în centrul spiralei astfel formate, iar radicalii hidrocarbonaţi ai aminoacizilor sunt orientaţi în afara acestui aranjament elicoidal (de spirală). Această structură este stabilizată de legăturile de hidrogen intramoleculare. Legăturile de hidrogen se formează între atomul de hidrogen legat de un atom de azot dintr-o legătură peptidică şi atomul de oxigen de la al patrulea aminoacid din spirală. Cele două legături peptidice între care se stabileşte fiecare legătură de hidrogen se află pe spire diferite. Fiecare grupă peptidică este legată prin legături de hidrogen de alte două grupe peptidice.

Structura secundară α se întâlneşte frecvent la proteinele globulare.

Structura secundară β, sau foile pliate β, reprezintă un al doilea tip de structură secundară regulată. Aceasta este o conformaţie mai extinsă a lanţurilor polipeptidice. Scheletul polipeptidic este extins, nu într-o structură elicoidală, ci mai degrabă într-un zig-zag. Catenele polipeptidice în zig-zag sunt alăturate astfel încât se formează o structură asemănătoare cu nişte pliuri. În acest aranjament, legăturile de hidrogen se formează între segmente adiacente ale catenei polipeptidice.

Structura secundară β se întâlneşte frecvent la proteinele fibroase.

Structura terţiară reprezintă structura tridimensională completă a unei catene polipeptidice, adică descrie toate aspectele plierii sau dispunerii în spaţiu a unei catene polipeptidice.

Structura secundară se referă la aranjamentul spaţial al aminoacizilor adiacenţi dintr-un singur segment al polipeptidei, în timp ce structura terţiară include o vedere de ansamblu asupra tuturor aspectelor structurale din secvenţa aminoacizilor unei întregi polipeptide.

Interacţiunile chimice slabe ţin împreună diferitele segmente polipeptidice în structura terţiară caracteristică. De asemenea, şi punţile de sulf care sunt legături covalente formate între anumite tipuri de aminoacizi, îndeplinesc aceeaşi funcţie. Aceste interacţiuni se realizează între radicalii hidrocarbonaţi ai aminoacizilor care formează catena polipeptidică. Aşadar, interacţiunile care stabilizează structura terţiară a proteinelor pot fi următoarele:

• legături de hidrogen între grupele hidroxil, carboxil sau amino din serină sau alţi aminoacizi care au aceste grupări în catenele lor laterale;
• forţe van der Waals între radicalii alchil, de exemplu, între radicalii alchil din valină;
• forţe de atracţie electrostatică sau legături de tip ionic între radicalii care au sarcini opuse, precum cei din acidul glutamic şi lisină;
• legături covalente, adică punţi de sulf rezultate între resturi de cisteină.

Subunităţile proteice sau protomerii sunt catene polipeptidice separate ce pot fi conţinute de o singură proteină. Subunităţile pot fi identice sau pot fi diferite.

Structura cuaternară se referă la aranjamentul subunităţilor proteice (sau protomerilor) în complexe tridimensionale. Structura cuaternară reprezintă nivelul maxim de organizare structurală a proteinelor.

Protomerii se asociază în agregate mari, multicatenare, prin legături necovalente. Mai mulţi protomeri asociaţi prin legături necovalente formează un oligomer.

Nu toate proteinele sunt formate din mai mulţi protomeri, aşa că acest nivel de organizare structurală este specific acelor proteine care conţin mai mulţi protomeri.

În funcţie de structura lor, proteinele pot fi clasificate în două mari categorii: proteine globulare şi proteine fibroase.

Proteinele fibroase au catenele polipeptidice aranjate în fire lungi sau în structuri plate. Sunt formate, de obicei, dintr-un singur fel de structură secundară, şi de aceea, şi structura lor terţiară este relativ simplă. Datorită structurii lor, proteinele fibroase sunt, de obicei, cele care oferă formă, suport şi protecţie exterioară organismelor vertebrate. Un exemplu de proteină fibrilară este fibriona din mătasea de păianjen.

Proteinele globulare au catenele polipeptidice pliate într-o formă sferică, sau globulară. Acestea conţin, în general, mai multe tipuri de structuri secundare. Majoritatea enzimelor şi a proteinelor regulatoare sunt proteine globulare. Un exemplu de proteină globulară este hemoglobina din sânge.

Denaturarea proteinelor presupune o pierdere a structurii tridimensionale suficientă pentru a cauza pierderea funcţiei proteinei respective. Aşadar, modificarea structurii cuaternare şi terţiare este suficientă pentru pierderea funcţiei proteinei.

Zaharidele, numite şi glucide, carbohidraţi sau hidraţi de carbon, reprezintă principala sursă de energie pentru toate animalele, inclusiv pentru om. Zaharidele sunt cele mai abundente molecule de pe pământ şi sunt obţinute prin procesul de fotosinteză de către plantele verzi.

Monozaharidele sunt cele mai simple zaharide. Acestea sunt fie aldehide, fie cetone, care conţin două sau mai multe grupe hidroxil. Aşadar, monozaharidele pot fi polihidroxialdehide, numite şi aldoze, sau pot fi polihidroxicetone, numite şi cetoze.

Denumirea monozaharidelor: sufixul caracteristic monozaharidelor este sufixul –oză. În funcţie de numărul atomilor de carbon din moleculă, dar în funcţie de natura grupei carbonil, monozaharidele se numesc trioze, tetroze, pentuloze, pentoze, şi tot aşa.

Glucoza, mai precis D-glucoza, este cea mai abundentă monozaharidă naturală. D-glucoza este o aldohexoză, având în moleculă 6 atomi de carbon şi gruparea carbonil de tip aldehidă. Glucoza există în fructe şi în nectarul florilor, dar nu numai. În procesul complex de fotosinteză, glucoza se condensează cu alte molecule de glucoză sau cu alte monozaharide dând naştere la dizaharide, oligozaharide, sau polizaharide.

Zahărul este o dizaharidă formată din D-glucoză şi D-fructoză. D-fructoza este o cetohexoză.

Pentozele sunt o altă clasă de monozaharide foarte răspândite în natură. Conţin câte 5 atomi de carbon. Dintre pentoze, cele mai importante sunt riboza şi deoxiriboza, componente ale acizilor nucleici.

În soluţie apoasă, aldotetrozele şi toate monozaharidele cu 5 sau mai mulţi atomi de carbon în structură, se găsesc sub formă de structuri ciclice. În aceste structuri ciclice, gruparea carbonil a monozaharidei formează o legătură covalentă cu atomul de oxigen al unei anume grupe hidroxil care se află de-a lungul catenei aceleiaşi monozaharide. Formarea acestor structuri ciclice este consecinţa unei reacţii generale între alcooli şi aldehide sau cetone prin care se formează derivaţi numiţi semiacetali sau semicetali.

Ciclizarea glucozei: glucoza există în soluţie drept semiacetal ciclic format prin adiţia intramoleculară a grupei hidroxil din poziţia 5 la grupa carbonil din poziţia 1. În urma acestei reacţii de ciclizare se formează o legătură semiacetalică, producând unul dintre aceşti doi stereoizomeri: anomerul α sau anomerul β. În soluţie apoasă, se stabileşte un echilibru între cei doi anomeri, iar la echilibru, se găseşte 36% anomerul α şi 64% anomerul β. Imaginea de mai jos prezintă reacţia de ciclizare intramoleculară a glucozei:

Cei doi stereoizomeri ai glucozei diferă numai în stereochimia carbonului semiacetalic care se mai numeşte şi centru anomeric.

Mutarotaţia reprezintă procesul de interconversie a anomerului α în anomerul β, şi are loc numai prin intermediul structurii ciclice.

Ciclul piranozic este un ciclu format din 5 atomi de carbon şi un atom de oxigen. Denumirea vine de la piran, un compus heterociclic care conţine 5 atomi de carbon şi un atom de oxigen.

Cei doi anomeri ai glucozei se mai numesc şi α-glucopiranoză şi β-glucopiranoză.

Formulele Haworth sunt utilizate pentru reprezentarea structurilor ciclice ale monozaharidelor.

Reacţia de ciclizare are loc şi în cazul pentozelor. Imaginea de mai jos prezintă cei doi anomeri obţinuţi prin ciclizarea D-ribozei:

Ciclul furanozic este un ciclu format din 4 atomi de carbon şi un atom de oxigen. Denumirea vine de la furan, un compus heterociclic format din 4 atomi de carbon şi unul de oxigen.

Majoritatea zaharidelor întâlnite în natură se găsesc sub formă de polizaharide, numite şi glicani.

Amidonul şi glicogenul sunt polizaharide de rezervă, adică sunt forme de stocare a energiei în organismele vii. Amidonul se găseşte în plante, şi glicogenul în animale. Spre exemplu, amiloza din amidon este formată din unităţi de α-glucoză unite între ele prin legături glicozidice α_1-4.

Celuloza şi chitina servesc drept elemente structurale în pereţii celulari ai plantelor şi în exoscheletele animale. Celuloza este formată din unităţi de β-glucoză unite între ele prin legături glicozidice β_1-4. 

Informaţia care programează toate activităţile celulare este programată în structura ADN-ului.

Alături de zaharide, proteine şi lipide, acizii nucleici reprezintă o categorie extrem de importantă de molecule biologice.

Din punct de vedere structural, acizii nucleici sunt polinucleotide, sau polimeri obţinuţi prin policondensarea mononuclotidelor.

Mononucleotidele sunt formate din 3 componente principale: o pentoză (zaharidă cu 5 atomi de carbon), o grupare fosfat, şi o bază azotată.

Riboza şi deoxiriboza sunt cele două tipuri de pentoze care pot intra în structura acizilor nucleici. Deoxiriboza conţine cu un atom de oxigen mai puţin decât riboza. Acizii ribonucleici (ARN) conţin riboză, iar acizii deoxiribonucleici (ADN) conţin deoxiriboză. Imaginea de mai jos prezintă structurile ribozei şi deoxiribozei:

Bazele azotate care intră în structura mononucleotidelor derivă de la doi compuşi organici cu catenă heterociclică, şi anume, de la purină şi pirimidină:

Bazele purinice sunt adenina (A) şi guanina (G):

Bazele pirimidince sunt citozina (C), timina (T) şi uracilul (U):

Nucleozidele sunt compuşi organici care se formează prin condensarea biochimică dintre molecula unei baze azotate şi o moleculă de pentoză. Legătura dintre pentoză şi baza azotată este o legătură β-glicozidică.

Mononucleotidele sunt compuşi organici obţinuţi prin esterificarea cu acid fosforic a unei nucleozide. Esterificarea are loc la grupa hidroxil din poziţia 5 a unei unităţi de pentoză dintr-o nucleozidă.

Prin policondensarea mononucleotidelor, se obţin acizii nucleici. În lanţurile polinucleotidice, mononucleotidele sunt unite între ele prin punţi de tip ester fosforic în poziţiile 5 şi 3.

Acizii deoxiribonucleici sunt formaţi din mononucleotide care conţin o grupare fosfat, deoxiriboză şi una din următoarele baze azotate: adenină, guanină, citozină sau timină.

Acizii ribonucleici sunt formaţi din mononucleotide care conţin o grupare fosfat, riboză şi una din următoarele baze azotate: adenină, guanină, citozină şi uracil. 

În organismele vii, ADN-ul are o structură bicatenară de dublu helix (dublă elice ADN): două lanţuri polipeptidice de acizi deoxiribonucleici răsucite unul în jurul celuilalt sub forma unei scări microscopice dublu elicoidale.

Elucidarea structurii de dublu helix a ADN-ului a permis explicarea replicării ADN-ului şi a modului în care informaţia ereditară este codificată în ADN.

Funcţia ADN-ului este de a codifica toată informaţia genetică necesară pentru sinteza proteinelor.

Structura de dublu helix a ADN-ului (aranjamentul spaţial de dublă elice) presupune existenţa unui suport principal care sprijină bazele azotate. Acest suport principal este format din pentoze şi grupe fosfat. Pentozele şi grupările fosfat formează două schelete principale identice. Legăturile de tip ester fosforic dintre zaharide şi grupările fosforice se găsesc în părţile laterale ale elicei, însă din punct de vedere chimic ele merg în direcţii opuse. Aranjamentul spaţial de dublu helix al ADN-ului este stabilizat de legăturile de hidrogen stabilite între bazele azotate din cele două lanţuri de polinucleotide. Aceste legături de hidrogen se formează numai între baze azotate complementare.

Perechile de baze complementare din ADN sunt următoarele:

• adenină – timină (A – T), între care se formează două legături de hidrogen;
• guanină – citozină (G – C), între care se formează trei legături de hidrogen.

Perechile de baze complementare din ARN sunt următoarele:

• adenină – uracil (A – U), între care se formează două legături de hidrogen;
• guanină – citozină (G – C), între care se formează trei legături de hidrogen.

Structura ARN-ului este, de cele mai multe ori, monocatenară. ARN-ul poate avea mai multe structuri, şi îndeplineşte mai multe funcţii specifice.

Tipuri de ARN:

• ARN mesager (ARNm) – participă la procesul de transcriere al informaţiei din ADN;
• ARN de transport (ARNt) – face legătura dintre ADN-ul mesager şi ADN-ul ribozomal;
• ARN ribozomal (ARNr) – formează ribozomii, structuri celulare unde are loc biosinteza proteinelor.

Fiecare dintre cei 20 de aminoacizi naturali care intră în componenţa proteinelor este codificat de câte trei resturi de nucleotide din ADN. O grupare de trei nucleotide se numeşte codon. Există 64 de combinaţii diferite de câte 3 codoni, sau 64 de codoni care formează codul genetic.  

Un aminoacid poate fi codificat de mai mulţi codoni, însă un codon poate codifica un singur aminoacid.

Codul genetic este universal – codonul care codifică un anumit aminoacid într-un microorganism, codifică exact acelaşi aminoacid şi într-un mamifer.

Fragmentul de ADN care codifică o proteină se numeşte genă.