Aminoacizi

Proteinele sunt o clasă de molecule care au aproape o infinitate de funcții în organismele vii.

Sunt extrem de variate, într-o singură celulă putem da peste câteva mii de proteine.

Există niște subunități monomerice relativ simple care ne oferă cheia către structura a mii de proteine diferite.

E vorba, bineînțeles, de aminoacizi.

Toate proteinele, fie că provin de la cele mai antice bacterii sau de la cele mai complexe forme de viață,

sunt formate din aceiași 20 de aminoacizi.

Proteinele se găsesc într-o mare varietate de dimensiuni.

De la peptide relativ mici, formate din numai câteva resturi de aminoacizi,

și până la polimerii menși, formați din câteva mii de aminoacizi.

Remarcabil este faptul că celulele pot produce proteine cu proprietăți și funcții extrem de diferite din aceiași 20 de aminoacizi.

Organismele vii pot construi din cei 20 de aminoacizi produși precum enzime, hormonii, anticorp, transportatori,

pânze de păianjă, nunghii, păr, blană și mii de alte substanțe cu funcții biologice variate.

Avem aici o imagine cu celulele roșii din sânge care conține hemoglobina, proteina care transportă oxigenul.

Toate aceste substanțe sunt de natură proteică, deci sunt formate din aminoacizi.

După cum știm deja, proteinele sunt polimerii ai aminoacizilor.

Polimeri care se formează printr-o reacție de policondensare a aminoacizilor.

Cu fiecare rest de aminoacid legat de vecinul său printr-o legătură covalentă specifică, numită legătură peptidică.

Termenul rest de aminoacid e folosit pentru a scoate în evidență faptul că prin reacția de condensare între 2 aminoacizi

se pierde o moleculă de apă.

Proteinele pot fi descompuse sau hidrolizate la aminoacizii constituenți printr-o varietate de metode.

Bineînțeles, primele studii asupra proteinelor s-au concentrat asupra aminoacizilor izolați din diverse proteine.

Au trecut exact 132 de ani, până când s-au descoperit toți cei 20 de aminoacizi naturali care se găsesc în proteine.

Primul a fost descoperit în 1806, iar ultimul abia în 1938.

Lecția aceasta vom discuta despre informațiile pe care le-au aflat oamenii de știință studiind acești aminoacizi.

Cei 20 de aminoacizi naturali au în comun anumite caracteristici structurale.

Toți sunt alf-aminoacizi, adică au grupa carboxil și grupa amino legate de acel așatom de carbon, carbonul alfa.

Poziția alfa este poziția vecină grupei carboxil.

Aceasta e poziția beta, gamma și tot așa.

Deci acesta ar fi un beta-aminoaciz.

Așadar, aminoacizi din proteine sunt alfa-aminoacizi.

Aminoacizii difer între ei prin catenele lor laterale,

adică prin radicalii hidrocarbonati, pe care îi notăm cu R mai pe scurt.

Acești radicali hidrocarbonati au structuri, dimensiuni și sărcini electrice variate

și influențează solubilitatea în apă a fiecărui aminoacid în pat.

Pe lângă acești 20 de aminoacizi naturali mai există și alții mai puțin comuni,

dar noi nu vom discuta despre ei.

În cazul tuturor aminoacizilor naturali, cu excepția glicinei,

carbonul alfa e legat de 4 grupuri diferite de atom,

o grupă carboxil, o grupă amino, o grupă R și un atom de hidrogen.

Aceasta este formula generală a unui aminoacid.

În cazul glicinei, radicalul hidrocarbonat este de fapt doar un atom de hidrogen.

Așadar, în toți aminoacizii, cu excepția glicinei,

atomul de carbon în poziția alfa este un centru de chiralitate.

Despre chiralitate am discutat în lecțiile dedicate izomerilor optici.

Cele 4 grupuri diferite din structura aminoacizilor ocupă două aranjamente spațiale unice

și astfel, pentru aminoacizi este posibilă existența numai 2 stereoizomeri.

Deoarece acești 2 stereoizomeri au un centru de chiralitate

și se prezintă ca obiect și imagine în oglindă nesupărpozabile,

sunt de fapt enantiome, o subcategorie a stereoizomerilor.

Să ne reamintim și că toate moleculele care au un centru de chiralitate

sunt active optic, adică rotesc planul luminii polarizate.

Cu putine excepții, în alfa aminoacizii natural,

atomul de carbon asimetric din poziția alfa are configurația S.

În formulele de proiecție, grupa amino se află în stânga,

din atomul de hidrogen în dreapta.

Însă, de data aceasta, nu ne vom folosi de sistemul RS

pentru a specifica configurația atomilor din jurul centrului de chiralitate.

Configurațiile zaharurilor simple și ale aminoacizilor

sunt specificate prin sistemul DL,

sistem dezvoltat tot de Emil Fischer.

Prin convenție, s-a decis că alfa aminoacizii naturali

fac parte din seria asterică L

iar enantiomerilor din seria D.

Așadar, vor reprezenta întotdeauna enantiomerul L

cu grupa amino în partea stângă și cu atomul de hidrogen în dreapta.

Notațiile L și D nu au nicio legătură cu dextrogir și levogir

deoarece nu există nicio legătură între configurația atomului de carbon asimetric

și sensul în care este rotit planul luminii polarizate.

Aproape toți compușii biologici cu un centrul de chiralitate

se găsesc sub forma unui singur stereoizomer,

fie L, fie D.

După cum am precizat și mai înainte,

resturile de aminoaciz din proteine

se găsesc exclusiv sub formă de stereoizomeri L.

Când oamenii de știință vor să obțină compuși chirali în laborator

prin reacții chimice obișnuite,

rezultatul e un amestec racemic de enantiomeri L și D.

Aceștia sunt foarte dificili de diferențiat și de separat.

Însă, pentru un organism viu,

izomerii D și L sunt diferite,

așa cum dreapta e diferită de stânga.

Celulele sintetizează numai izomerii L ai aminoacizilor

deoarece reacțiile de sinteză

sunt catalizate de enzime

iar siturile active ale enzimelor sunt asimetrice.

De aceea spunem că reacțiile catalizate de enzime

sunt reacții stereospecifice.

Rezultatul nu e un amestec racemic,

ci un stereoizomer specific.

După cum bine știm,

în moleculele aminoacizilor

există atât o grupă funcțională carboxil,

cât și o grupă funcțională amino.

Acesta fie principalul factor

care determină comportarea chimică

a aminoacizilor.

Grupa carboxil, care are caracter acid,

cedează un proton grupei amino,

care are caracter bazic.

Grupa amino fixează protonul

cu perechea de electrone participanți

de la atomul de azot

într-o legătură covalentă coordinativă.

În urma acestui schimb de proton,

grupa carboxil e transformată

în ionul carboxilat,

iar grupa amino e transformată

în ionul amoniu substituit.

Echilibrul e deplasat aproape

în totalitate spre dreapta.

Acest ion format prin ionizarea

intramoleculară a unui aminoacid

conține, după cum vedem,

atât o sarcină negativă

cât și o sarcină pozitivă

și se numește amfion

sau formă dipolară.

Pentru a înțelege biochimia,

e esențial să cunoaștem

proprietățile chimice ale celor

20 de aminoacidi naturali.

Pentru asta e foarte simplu să studiem

cei 20 de aminoacidi,

grupându-i în 5 categorii principale

bazate pe proprietățile

radicalilor hidrocarbonați din structura lor.

În special, polaritatea

radicalilor hidrocarbonați este

foarte importantă, adică

tendința de a interacționa cu apa

la pH biologii,

pH-ul biologic fiind aproximativ

pH7. Prima categorie

este cea aminoacizilor cu

radicali nepolari.

Vedem că radicalii hidrocarbonați

din această categorie sunt nepolari

și hidrofobi. Alanina,

valina, leucina și isoleucina

au tendința de a forma

aglomerări în interiorul proteinelor,

stabilizând structura proteică

prin interacțiunile hidrofobe.

După cum am zis și mai devreme,

glicina are structura cea mai simplă.

Prolina, după cum vedem,

are o catenă laterală alifatică

cu structură ciclică.

Regiunile din proteină care

conțin restul de prolină au

o flexibilitate structurală mai redusă

din cauza acestei catene laterale

a prolinei.

A doua categorie e formată

din aminoacizi care au

catene laterale aromatice.

Fenilalanina, tirozina

și triptofanul sunt relativ

nepolare sau hidrofobe.

Toți trei aminoacizi

pot participa în interacțiuni hidrofobe.

Grupa hidroxila tirozinei

poate forma legături de hidrogen,

lucru foarte important atunci când

tirozina se află în structura unei

enzime. În a treia categorie

avem aminoacizii a căror

catene laterale sunt radicali

hidrocarbonati polari, fără

sarcina electrică.

Radicalii acestor aminoacizi sunt

puțin mai solubili în apă, adică

mai hidrofil decât cei ai aminoacizilor

nepolari. Această creștere

a solubilității e datorată

de grupelor funcționale care pot forma

legături de hidrogen cu apa. Avem

aici serina, treonina, cisteina,

asparagina și glutamina.

La polaritatea

serinei și treoninei contribuie

grupările hidroxil. Cisteina

are o grupă sulfidril, care

e un acid slab și poate forma

legături de hidrogen cu oxigenul sau azot.

Iar asparagina și glutamina

au câte o grupare amino în plus

și câte un atom de oxigen carbonil.

A patra

categorie conține aminoacizi

care au catene laterale cu sărcină pozitivă,

adică cu caracter

bazic. Radicalii cei

mai hidrofil sunt cei care au fie

sărcină negativă, fie sărcină pozitivă.

Aminoacizi care

la pH 7 au o sărcină

pozitivă semnificativă sunt

lisina, argilina și histidina.

Sărcina pozitivă a

lisinei e datorată celei de a doua

grupări amino din structura moleculei.

Și ultima categorie

o reprezintă aminoacizii cu

radical cu sărcină negativă,

adică cu caracter acid.

Cei doi aminoacizi care la pH

7 au sărcină negativă sunt

acidul aspartic și acidul glutamic.

Ambii aminoacizi

mai au câte o grupă carboxil.

O altă caracteristică chimică foarte

importantă a aminoacizilor este

faptul că ei pot reacționa

atât ca acizi cât și ca baze.

După cum am văzut, aminoacizii

au structură dipolară de amfion

în care se află atât o grupă

cu caracter bazic, ionul carboxilat,

cât și o grupă cu caracter acid,

ionul amoniu.

Și de aceea

aminoacizii pot reacționa

atât ca acizi

cât și ca baze,

având deci caracter amfoter.

Observăm că în soluții bazice

aminoacizii se află

sub formă de anion,

iar în soluții acide, sub formă de cation.

Dacă tratăm o soluție apoasă a unui aminoacid,

cum ar fi glicina,

cu o cantitate mică dintr-un acid tare

sau cu o cantitate mică

de bază tare,

atunci soluția aminoacidului

nu își modifică semnificativ pH-ul.

Soluțiile care prezintă această proprietate

se numesc soluții tampon.

Soluțiile care prezintă această proprietate