Transcript: Aminoacizi

Proteinele sunt o clasă de molecule care au aproape o infinitate de funcții în organismele vii.
Sunt extrem de variate, într-o singură celulă putem da peste câteva mii de proteine.
Există niște subunități monomerice relativ simple care ne oferă cheia către structura a mii de proteine diferite.
E vorba, bineînțeles, de aminoacizi.
Toate proteinele, fie că provin de la cele mai antice bacterii sau de la cele mai complexe forme de viață,
sunt formate din aceiași 20 de aminoacizi.
Proteinele se găsesc într-o mare varietate de dimensiuni.
De la peptide relativ mici, formate din numai câteva resturi de aminoacizi,
și până la polimerii menși, formați din câteva mii de aminoacizi.
Remarcabil este faptul că celulele pot produce proteine cu proprietăți și funcții extrem de diferite din aceiași 20 de aminoacizi.
Organismele vii pot construi din cei 20 de aminoacizi produși precum enzime, hormonii, anticorp, transportatori,
pânze de păianjă, nunghii, păr, blană și mii de alte substanțe cu funcții biologice variate.
Avem aici o imagine cu celulele roșii din sânge care conține hemoglobina, proteina care transportă oxigenul.
Toate aceste substanțe sunt de natură proteică, deci sunt formate din aminoacizi.
După cum știm deja, proteinele sunt polimerii ai aminoacizilor.
Polimeri care se formează printr-o reacție de policondensare a aminoacizilor.
Cu fiecare rest de aminoacid legat de vecinul său printr-o legătură covalentă specifică, numită legătură peptidică.
Termenul rest de aminoacid e folosit pentru a scoate în evidență faptul că prin reacția de condensare între 2 aminoacizi
se pierde o moleculă de apă.
Proteinele pot fi descompuse sau hidrolizate la aminoacizii constituenți printr-o varietate de metode.
Bineînțeles, primele studii asupra proteinelor s-au concentrat asupra aminoacizilor izolați din diverse proteine.
Au trecut exact 132 de ani, până când s-au descoperit toți cei 20 de aminoacizi naturali care se găsesc în proteine.
Primul a fost descoperit în 1806, iar ultimul abia în 1938.
Lecția aceasta vom discuta despre informațiile pe care le-au aflat oamenii de știință studiind acești aminoacizi.
Cei 20 de aminoacizi naturali au în comun anumite caracteristici structurale.
Toți sunt alf-aminoacizi, adică au grupa carboxil și grupa amino legate de acel așatom de carbon, carbonul alfa.
Poziția alfa este poziția vecină grupei carboxil.
Aceasta e poziția beta, gamma și tot așa.
Deci acesta ar fi un beta-aminoaciz.
Așadar, aminoacizi din proteine sunt alfa-aminoacizi.
Aminoacizii difer între ei prin catenele lor laterale,
adică prin radicalii hidrocarbonati, pe care îi notăm cu R mai pe scurt.
Acești radicali hidrocarbonati au structuri, dimensiuni și sărcini electrice variate
și influențează solubilitatea în apă a fiecărui aminoacid în pat.
Pe lângă acești 20 de aminoacizi naturali mai există și alții mai puțin comuni,
dar noi nu vom discuta despre ei.
În cazul tuturor aminoacizilor naturali, cu excepția glicinei,
carbonul alfa e legat de 4 grupuri diferite de atom,
o grupă carboxil, o grupă amino, o grupă R și un atom de hidrogen.
Aceasta este formula generală a unui aminoacid.
În cazul glicinei, radicalul hidrocarbonat este de fapt doar un atom de hidrogen.
Așadar, în toți aminoacizii, cu excepția glicinei,
atomul de carbon în poziția alfa este un centru de chiralitate.
Despre chiralitate am discutat în lecțiile dedicate izomerilor optici.
Cele 4 grupuri diferite din structura aminoacizilor ocupă două aranjamente spațiale unice
și astfel, pentru aminoacizi este posibilă existența numai 2 stereoizomeri.
Deoarece acești 2 stereoizomeri au un centru de chiralitate
și se prezintă ca obiect și imagine în oglindă nesupărpozabile,
sunt de fapt enantiome, o subcategorie a stereoizomerilor.
Să ne reamintim și că toate moleculele care au un centru de chiralitate
sunt active optic, adică rotesc planul luminii polarizate.
Cu putine excepții, în alfa aminoacizii natural,
atomul de carbon asimetric din poziția alfa are configurația S.
În formulele de proiecție, grupa amino se află în stânga,
din atomul de hidrogen în dreapta.
Însă, de data aceasta, nu ne vom folosi de sistemul RS
pentru a specifica configurația atomilor din jurul centrului de chiralitate.
Configurațiile zaharurilor simple și ale aminoacizilor
sunt specificate prin sistemul DL,
sistem dezvoltat tot de Emil Fischer.
Prin convenție, s-a decis că alfa aminoacizii naturali
fac parte din seria asterică L
iar enantiomerilor din seria D.
Așadar, vor reprezenta întotdeauna enantiomerul L
cu grupa amino în partea stângă și cu atomul de hidrogen în dreapta.
Notațiile L și D nu au nicio legătură cu dextrogir și levogir
deoarece nu există nicio legătură între configurația atomului de carbon asimetric
și sensul în care este rotit planul luminii polarizate.
Aproape toți compușii biologici cu un centrul de chiralitate
se găsesc sub forma unui singur stereoizomer,
fie L, fie D.
După cum am precizat și mai înainte,
resturile de aminoaciz din proteine
se găsesc exclusiv sub formă de stereoizomeri L.
Când oamenii de știință vor să obțină compuși chirali în laborator
prin reacții chimice obișnuite,
rezultatul e un amestec racemic de enantiomeri L și D.
Aceștia sunt foarte dificili de diferențiat și de separat.
Însă, pentru un organism viu,
izomerii D și L sunt diferite,
așa cum dreapta e diferită de stânga.
Celulele sintetizează numai izomerii L ai aminoacizilor
deoarece reacțiile de sinteză
sunt catalizate de enzime
iar siturile active ale enzimelor sunt asimetrice.
De aceea spunem că reacțiile catalizate de enzime
sunt reacții stereospecifice.
Rezultatul nu e un amestec racemic,
ci un stereoizomer specific.
După cum bine știm,
în moleculele aminoacizilor
există atât o grupă funcțională carboxil,
cât și o grupă funcțională amino.
Acesta fie principalul factor
care determină comportarea chimică
a aminoacizilor.
Grupa carboxil, care are caracter acid,
cedează un proton grupei amino,
care are caracter bazic.
Grupa amino fixează protonul
cu perechea de electrone participanți
de la atomul de azot
într-o legătură covalentă coordinativă.
În urma acestui schimb de proton,
grupa carboxil e transformată
în ionul carboxilat,
iar grupa amino e transformată
în ionul amoniu substituit.
Echilibrul e deplasat aproape
în totalitate spre dreapta.
Acest ion format prin ionizarea
intramoleculară a unui aminoacid
conține, după cum vedem,
atât o sarcină negativă
cât și o sarcină pozitivă
și se numește amfion
sau formă dipolară.
Pentru a înțelege biochimia,
e esențial să cunoaștem
proprietățile chimice ale celor
20 de aminoacidi naturali.
Pentru asta e foarte simplu să studiem
cei 20 de aminoacidi,
grupându-i în 5 categorii principale
bazate pe proprietățile
radicalilor hidrocarbonați din structura lor.
În special, polaritatea
radicalilor hidrocarbonați este
foarte importantă, adică
tendința de a interacționa cu apa
la pH biologii,
pH-ul biologic fiind aproximativ
pH7. Prima categorie
este cea aminoacizilor cu
radicali nepolari.
Vedem că radicalii hidrocarbonați
din această categorie sunt nepolari
și hidrofobi. Alanina,
valina, leucina și isoleucina
au tendința de a forma
aglomerări în interiorul proteinelor,
stabilizând structura proteică
prin interacțiunile hidrofobe.
După cum am zis și mai devreme,
glicina are structura cea mai simplă.
Prolina, după cum vedem,
are o catenă laterală alifatică
cu structură ciclică.
Regiunile din proteină care
conțin restul de prolină au
o flexibilitate structurală mai redusă
din cauza acestei catene laterale
a prolinei.
A doua categorie e formată
din aminoacizi care au
catene laterale aromatice.
Fenilalanina, tirozina
și triptofanul sunt relativ
nepolare sau hidrofobe.
Toți trei aminoacizi
pot participa în interacțiuni hidrofobe.
Grupa hidroxila tirozinei
poate forma legături de hidrogen,
lucru foarte important atunci când
tirozina se află în structura unei
enzime. În a treia categorie
avem aminoacizii a căror
catene laterale sunt radicali
hidrocarbonati polari, fără
sarcina electrică.
Radicalii acestor aminoacizi sunt
puțin mai solubili în apă, adică
mai hidrofil decât cei ai aminoacizilor
nepolari. Această creștere
a solubilității e datorată
de grupelor funcționale care pot forma
legături de hidrogen cu apa. Avem
aici serina, treonina, cisteina,
asparagina și glutamina.
La polaritatea
serinei și treoninei contribuie
grupările hidroxil. Cisteina
are o grupă sulfidril, care
e un acid slab și poate forma
legături de hidrogen cu oxigenul sau azot.
Iar asparagina și glutamina
au câte o grupare amino în plus
și câte un atom de oxigen carbonil.
A patra
categorie conține aminoacizi
care au catene laterale cu sărcină pozitivă,
adică cu caracter
bazic. Radicalii cei
mai hidrofil sunt cei care au fie
sărcină negativă, fie sărcină pozitivă.
Aminoacizi care
la pH 7 au o sărcină
pozitivă semnificativă sunt
lisina, argilina și histidina.
Sărcina pozitivă a
lisinei e datorată celei de a doua
grupări amino din structura moleculei.
Și ultima categorie
o reprezintă aminoacizii cu
radical cu sărcină negativă,
adică cu caracter acid.
Cei doi aminoacizi care la pH
7 au sărcină negativă sunt
acidul aspartic și acidul glutamic.
Ambii aminoacizi
mai au câte o grupă carboxil.
O altă caracteristică chimică foarte
importantă a aminoacizilor este
faptul că ei pot reacționa
atât ca acizi cât și ca baze.
După cum am văzut, aminoacizii
au structură dipolară de amfion
în care se află atât o grupă
cu caracter bazic, ionul carboxilat,
cât și o grupă cu caracter acid,
ionul amoniu.
Și de aceea
aminoacizii pot reacționa
atât ca acizi
cât și ca baze,
având deci caracter amfoter.
Observăm că în soluții bazice
aminoacizii se află
sub formă de anion,
iar în soluții acide, sub formă de cation.
Dacă tratăm o soluție apoasă a unui aminoacid,
cum ar fi glicina,
cu o cantitate mică dintr-un acid tare
sau cu o cantitate mică
de bază tare,
atunci soluția aminoacidului
nu își modifică semnificativ pH-ul.
Soluțiile care prezintă această proprietate
se numesc soluții tampon.
Soluțiile care prezintă această proprietate