Proteine - structura primară

Lecția trecută am discutat despre cei 20 de aminoacizi naturali

și despre câteva din proprietățile lor.

Lecția aceasta vom da mai multă atenție polimerilor

formați din acești 20 de aminoacizi și anume peptidelor și proteinelor.

Proteinele sunt, de fapt, moleculele prin care se exprimă informația genetică.

Aminoacizii se succed în lanțul proteic,

conform informației genetice conținute în ADN.

Acest proces e foarte complex și implică două etape principale,

transcrierea și traducerea.

Însă biosinteza propiuzisă a proteinelor are loc prin

policondensare aminoacizilor.

Așadar, o proprietate foarte importantă a aminoacizilor

este capacitatea de a reacționa intermolecular

prin intermediul celor două grupe funcționale din moleculă.

În condensările biochimice se elimină apă

între o grupă carboxil dintr-o moleculă de aminoacid

și o grupă amino din altă moleculă.

Se obțin astfel peptide, polipeptide și proteine.

După cum știm deja, legătura formată se numește

legătură peptidică.

Proteinele pot conține lanțuri polipeptidice foarte mari,

a căror dimensiune variază de la câteva zeci

la câteva mii de resturi de aminoacizi.

Deci aceasta ar fi o proteină cu N numări variabili

de resturi de aminoacizi.

Procesul invers condensării aminoacizilor este

hidroliza proteinelor și peptidelor.

Să ne reamintim că prin hidroliza proteinelor simple

obținem numai aminoacizi, iar prin hidroliza

proteinelor conjugate obținem atât aminoacizi

cât și alte molecule precum atom de metale,

acid fosforic, resturi de glucide sau grăsimi.

Acestea reprezintă grupa prostetică

a unei proteine conjugate.

Pentru a înțelege structura și funcțiile proteinelor,

chimistii au trebuit să studieze multe proteine

individuale. Având în vedere că o singură celulă

poate conține câteva mii de proteine diferite,

procesul de purificare a unui singur tip de proteină

este unul foarte complex. Însă cercetătorii

au reușit să le separe și să studieze în detaliu

un număr foarte mare de proteine. Astfel ei au descoperit

ce anume face ca o proteină să fie o enzimă,

o alta să fie un hormon sau ca o altă proteină să fie

o proteină structurală. Cercetătorii au încercat

să afle următorul lucru, cum anume diferă

proteinele din punct de vedere chimic, astfel încât această clasă

de compuș să poată avea mii de funcții fiziologice diferite.

Diferențele cele mai evidente sunt legate

de structura proteinelor și despre asta

vom discuta noi în continuare. Pentru a descrie

și a înțelege macromolecule de dimensiuni mari

pe cum sunt proteinele, trebuie să abordăm problema

pe mai multe nivele de complexitate. Sunt definite

patru nivele de organizare a structurii proteice

și anume structura primară, structura secundară,

structura târziară și structura

coaternară. Structura primară

oferă o descriere detaliată

a tuturor legăturilor covalente care leagă

resturile de aminoacizi dintr-o catenă proteică.

Cel mai important element al structurii primare

este secvența resturilor de aminoacizi dintr-o

catenă proteică.

Secvența resturilor de aminoacizi se referă

la identitatea aminoacizilor componenți,

la numărul lor

și la modul în care aceștia se succed

în macromoleculă.

În cazul fiecare proteine împarte,

secvența aminoacizilor este unică și joacă

un rol principal în structura tridimensională a proteinei.

Iar structura tridimensională

oferă la rândul ei funcția unică a fiecare

proteine împarte. Așadar, biochimiștii

au observat că proteinele care au funcții diferite au

întotdeauna și secvențe de aminoacizi diferite.

Ba mai mult, mii de boli genetice sunt cauzate de

producerea unor proteine defecte. Comparând proteine

cu funcții similare, dar care aparțin unor specii

diferite, biochimiștii au descoperit că acestea au secvențe

similare de aminoacizi. În caz extrem,

este proteina numită ubiquitină, o proteină

formată din 76 de resturi de aminoacizi,

care e implicată în reglarea procesului de degradare

a altor proteine. Secvența de aminoacizi

a ubiquitinei e identică în organisme vii,

aparținându-ne o specie extrem de diferită. De exemplu,

această proteină are aceeași secvență de aminoacizi

atât în cazul muștelor de oțet, cât și în cazul oamenilor.

Așadar, ne este evident că

funcția unei proteine

depinde de secvența aminoacizilor,

adică de structura primară.

Aceste secvențe proteice sunt determinate

de către biochimiști printr-un proces complex.

Ele reprezintă o sursă bogată de informații

pentru structura și funcția proteinei, dar nu numai.

Secvențele proteice ne pot oferi informații

și despre evoluția vieții pe pământ.

La ora actuală se dezvoltă tot felul de metode sofisticate

prin care se poate urmări evoluția.

Se analizează schimbările lente rezultate în secvențele

de aminoacizi ale unor proteine omoloage.

Aranjamentul spațial al atomilor dintr-o proteină

se numește conformație.

Înainte să continuăm discuția despre structură,

trebuie să înțelegem că proteinele nu au structuri 3D statice

care nu se schimbă.

Funcția unei proteine necesită în cele mai multe cazuri

interconversia dintre două sau mai multe forme structurale.

Conformațiile posibile ale unei proteine

includ orice structură la care proteina poate ajunge

fără a desface vreo legătură covalentă.

De exemplu, o schimbare în conformație

poate apărea prin lotirea în jurul unei legături simple.

Un alt lucru pe care trebuie să-l avem în minte

atunci când ne gândim la structura 3D a unei proteine

este următorul. Interacțiunile necovalente

sunt forțele cele mai importante

care stabilizează structurile specifice

menținute de o anume proteină.

E vorba de interacțiuni precum legăturile de hidrogen

sau forțele van der Waals

care apar între aminoacizi care nu sunt legați direct între ei.

Adică între aminoacizi care aparțin

unor porțiuni diferite ale catenei polipeptidice

sau chiar între aminoacizi care aparțin

unor catene diferite. Ok, deci avem

un număr imens de proteine care au structuri unice

ba chiar fiecare proteină în funcție de rolul ei

și poate adopta mai multe conformații.

Sună puțin descurajant la prima vedere, însă

vestea bună e că din acest număr imens de structuri proteice unice

recunoaștem câteva modele structurale repetitive

care ne vor ajuta să înțelegem mai bine

arhitectura foarte complicată a proteinelor.

Să discutăm acum puțin și despre legătura peptidică.

Această legătură a fost

studiată în detaliu de Linus Pauling

și Robert Corey.

Studiile celor doi stau la bază a înțelegerii noastre

de astăzi asupra structurilor proteice.

Ei au stabilit faptul că legătura peptidică este

rigidă și planară.

Atomii de carbon din poziția alfa a

resturilor de aminoacizi adiacenți sunt separați

prin trei legături covalente.

Legăturile covalente impun niște constrângeri importante

asupra conformației unei polipeptide.

Grupa peptidică care unește unitățele de aminoacid

într-o macromoleculă proteică e formată din

șase atomi. Acest șase atom

se află într-un singur plan cu atomul de oxigen orientat

în poziția trans față de atomul de hidrogen

legat de azotul amibic.

Pauling și Corey au demonstrat că legăturile peptidice

carbon-azot nu se pot roti liber din cauza

unui caracter parțial de dublă legătură.

Astfel, rotația e permisă numai în jurul legăturilor

azot-carbon-alfa și carbon-alfa-carbon.

Scheletul unei catene polipeptidice

poate fi văzut ca o serie de planuri rigide cu planurile

consecutive având un punct comun de rotație

la atomul de carbon-alfa.

Așadar, vedem acum de ce rigiditatea

legăturilor peptidice limitează numărul conformatilor

posibile pentru o catenă polipeptidică.

Cu toate aceste noțiuni în minte,

lecția viitoare va putea discuta și despre celelalte nivele

structurale ale proteinelor și anume despre

structura secundară, terțiară și coaternară.