Transcript: Proteine - structura primară

Lecția trecută am discutat despre cei 20 de aminoacizi naturali
și despre câteva din proprietățile lor.
Lecția aceasta vom da mai multă atenție polimerilor
formați din acești 20 de aminoacizi și anume peptidelor și proteinelor.
Proteinele sunt, de fapt, moleculele prin care se exprimă informația genetică.
Aminoacizii se succed în lanțul proteic,
conform informației genetice conținute în ADN.
Acest proces e foarte complex și implică două etape principale,
transcrierea și traducerea.
Însă biosinteza propiuzisă a proteinelor are loc prin
policondensare aminoacizilor.
Așadar, o proprietate foarte importantă a aminoacizilor
este capacitatea de a reacționa intermolecular
prin intermediul celor două grupe funcționale din moleculă.
În condensările biochimice se elimină apă
între o grupă carboxil dintr-o moleculă de aminoacid
și o grupă amino din altă moleculă.
Se obțin astfel peptide, polipeptide și proteine.
După cum știm deja, legătura formată se numește
legătură peptidică.
Proteinele pot conține lanțuri polipeptidice foarte mari,
a căror dimensiune variază de la câteva zeci
la câteva mii de resturi de aminoacizi.
Deci aceasta ar fi o proteină cu N numări variabili
de resturi de aminoacizi.
Procesul invers condensării aminoacizilor este
hidroliza proteinelor și peptidelor.
Să ne reamintim că prin hidroliza proteinelor simple
obținem numai aminoacizi, iar prin hidroliza
proteinelor conjugate obținem atât aminoacizi
cât și alte molecule precum atom de metale,
acid fosforic, resturi de glucide sau grăsimi.
Acestea reprezintă grupa prostetică
a unei proteine conjugate.
Pentru a înțelege structura și funcțiile proteinelor,
chimistii au trebuit să studieze multe proteine
individuale. Având în vedere că o singură celulă
poate conține câteva mii de proteine diferite,
procesul de purificare a unui singur tip de proteină
este unul foarte complex. Însă cercetătorii
au reușit să le separe și să studieze în detaliu
un număr foarte mare de proteine. Astfel ei au descoperit
ce anume face ca o proteină să fie o enzimă,
o alta să fie un hormon sau ca o altă proteină să fie
o proteină structurală. Cercetătorii au încercat
să afle următorul lucru, cum anume diferă
proteinele din punct de vedere chimic, astfel încât această clasă
de compuș să poată avea mii de funcții fiziologice diferite.
Diferențele cele mai evidente sunt legate
de structura proteinelor și despre asta
vom discuta noi în continuare. Pentru a descrie
și a înțelege macromolecule de dimensiuni mari
pe cum sunt proteinele, trebuie să abordăm problema
pe mai multe nivele de complexitate. Sunt definite
patru nivele de organizare a structurii proteice
și anume structura primară, structura secundară,
structura târziară și structura
coaternară. Structura primară
oferă o descriere detaliată
a tuturor legăturilor covalente care leagă
resturile de aminoacizi dintr-o catenă proteică.
Cel mai important element al structurii primare
este secvența resturilor de aminoacizi dintr-o
catenă proteică.
Secvența resturilor de aminoacizi se referă
la identitatea aminoacizilor componenți,
la numărul lor
și la modul în care aceștia se succed
în macromoleculă.
În cazul fiecare proteine împarte,
secvența aminoacizilor este unică și joacă
un rol principal în structura tridimensională a proteinei.
Iar structura tridimensională
oferă la rândul ei funcția unică a fiecare
proteine împarte. Așadar, biochimiștii
au observat că proteinele care au funcții diferite au
întotdeauna și secvențe de aminoacizi diferite.
Ba mai mult, mii de boli genetice sunt cauzate de
producerea unor proteine defecte. Comparând proteine
cu funcții similare, dar care aparțin unor specii
diferite, biochimiștii au descoperit că acestea au secvențe
similare de aminoacizi. În caz extrem,
este proteina numită ubiquitină, o proteină
formată din 76 de resturi de aminoacizi,
care e implicată în reglarea procesului de degradare
a altor proteine. Secvența de aminoacizi
a ubiquitinei e identică în organisme vii,
aparținându-ne o specie extrem de diferită. De exemplu,
această proteină are aceeași secvență de aminoacizi
atât în cazul muștelor de oțet, cât și în cazul oamenilor.
Așadar, ne este evident că
funcția unei proteine
depinde de secvența aminoacizilor,
adică de structura primară.
Aceste secvențe proteice sunt determinate
de către biochimiști printr-un proces complex.
Ele reprezintă o sursă bogată de informații
pentru structura și funcția proteinei, dar nu numai.
Secvențele proteice ne pot oferi informații
și despre evoluția vieții pe pământ.
La ora actuală se dezvoltă tot felul de metode sofisticate
prin care se poate urmări evoluția.
Se analizează schimbările lente rezultate în secvențele
de aminoacizi ale unor proteine omoloage.
Aranjamentul spațial al atomilor dintr-o proteină
se numește conformație.
Înainte să continuăm discuția despre structură,
trebuie să înțelegem că proteinele nu au structuri 3D statice
care nu se schimbă.
Funcția unei proteine necesită în cele mai multe cazuri
interconversia dintre două sau mai multe forme structurale.
Conformațiile posibile ale unei proteine
includ orice structură la care proteina poate ajunge
fără a desface vreo legătură covalentă.
De exemplu, o schimbare în conformație
poate apărea prin lotirea în jurul unei legături simple.
Un alt lucru pe care trebuie să-l avem în minte
atunci când ne gândim la structura 3D a unei proteine
este următorul. Interacțiunile necovalente
sunt forțele cele mai importante
care stabilizează structurile specifice
menținute de o anume proteină.
E vorba de interacțiuni precum legăturile de hidrogen
sau forțele van der Waals
care apar între aminoacizi care nu sunt legați direct între ei.
Adică între aminoacizi care aparțin
unor porțiuni diferite ale catenei polipeptidice
sau chiar între aminoacizi care aparțin
unor catene diferite. Ok, deci avem
un număr imens de proteine care au structuri unice
ba chiar fiecare proteină în funcție de rolul ei
și poate adopta mai multe conformații.
Sună puțin descurajant la prima vedere, însă
vestea bună e că din acest număr imens de structuri proteice unice
recunoaștem câteva modele structurale repetitive
care ne vor ajuta să înțelegem mai bine
arhitectura foarte complicată a proteinelor.
Să discutăm acum puțin și despre legătura peptidică.
Această legătură a fost
studiată în detaliu de Linus Pauling
și Robert Corey.
Studiile celor doi stau la bază a înțelegerii noastre
de astăzi asupra structurilor proteice.
Ei au stabilit faptul că legătura peptidică este
rigidă și planară.
Atomii de carbon din poziția alfa a
resturilor de aminoacizi adiacenți sunt separați
prin trei legături covalente.
Legăturile covalente impun niște constrângeri importante
asupra conformației unei polipeptide.
Grupa peptidică care unește unitățele de aminoacid
într-o macromoleculă proteică e formată din
șase atomi. Acest șase atom
se află într-un singur plan cu atomul de oxigen orientat
în poziția trans față de atomul de hidrogen
legat de azotul amibic.
Pauling și Corey au demonstrat că legăturile peptidice
carbon-azot nu se pot roti liber din cauza
unui caracter parțial de dublă legătură.
Astfel, rotația e permisă numai în jurul legăturilor
azot-carbon-alfa și carbon-alfa-carbon.
Scheletul unei catene polipeptidice
poate fi văzut ca o serie de planuri rigide cu planurile
consecutive având un punct comun de rotație
la atomul de carbon-alfa.
Așadar, vedem acum de ce rigiditatea
legăturilor peptidice limitează numărul conformatilor
posibile pentru o catenă polipeptidică.
Cu toate aceste noțiuni în minte,
lecția viitoare va putea discuta și despre celelalte nivele
structurale ale proteinelor și anume despre
structura secundară, terțiară și coaternară.