Proteine - structura secundară, terţiară şi cuaternară

Structura secundară a unei proteine

se referă la un segment oarecare dintr-o catenă polipeptidică

și descrie aranjamentul local-spatial al atomilor de pe catena principală.

Deci, structura secundară nu ține cont de conformațiile catenelor laterale,

adică de radicalii hidrocarbonați din structura aminoacizilor constituenti,

și nu ține cont nici de relația segmentului respectiv față de alte segmente din catena polipeptidică.

O structură secundară regulată

apare atunci când fiecare dintre aceste unghiuri,

unghiuri care reflectă rotația în jurul legăturilor covalente din scheletul peptidic,

rămân identice sau aproape identice de-a lungul întregului segment.

Prin convenție, unghiul de rotație dintre atomul de azot și carbonul alfa

e notat cu litera grecească Φ

iar unghiul de rotație dintre atomul de carbon și carbonul alfa

e notat cu litera grecească Φ.

Există câteva tipuri de structuri secundare foarte stabile

care se întâlnesc în aproape toate structurile prosteice.

Dintre acestea, cele mai cunoscute sunt alfa helixurile și foile pliate beta.

Acestea se mai numesc și structuri secundare alfa,

respectiv structuri secundare beta.

Atunci când nu se găsește un model structural regulat,

ne referim la structura secundară a segmentului polipeptidic respectiv

ca fiind nedefinită sau ca fiind o buclă dezordonată.

Legăturile de hidrogen sunt extrem de importante

în orientarea grupelor polare, carbon, nublă, oxigen și azot-hidrogen

din legătura peptidică.

Între un atom de hidrogen unit printr-o legătură covalentă polară

de atomul de azot dintr-o grupă peptidică

și o pereche de electrone participanți de la atomul de oxigen

dintr-o altă grupă peptidică, se realizează o legătură de hidrogen.

Orientările în spațiu ale macromoleculelor proteice

sunt determinate de mai multe aspecte.

De formarea acestor legături de hidrogen despre care tocmai am discutat,

de faptul că legătura peptidică este rigidă,

având caracter parțial de dublă legătură,

dar și de faptul că atomii se pot roti în jurul celorlalte două legături simple.

În structura secundară numită alfahelic,

cheletul polipeptidic se înfășoară strâns în jurul unei axe imaginare

care se află în centrul spiralei,

iar radicalitrocarbonatia ai aminoacizilor

sunt orientați în afara acestui aranjament elicoidal.

Această structură e stabilizată de legăturile de hidrogen intramoleculare.

Legăturile de hidrogen se formează între atomul de hidrogen

legat de un atom de azot dintr-o legătură peptidică

și atomul de oxigen de la al patrulea aminoacid din spirală.

Cele două legături peptidice între care se stabilește fiecare legătură de hidrogen

se află pe spire diferite.

Fiecare grupă peptidică e legată prin legături de hidrogen

de alte două grupe peptidice.

Pentru că alfa-aminoacizii naturali au configuratia L,

elicele adoptate de macromoleculele proteice au pasul pe dreapta

și de aceea sunt numite elice alfa.

Bineînțeles, secvența aminoacizilor influențează stabilitatea unei astfel de structuri.

Ba mai mult, nu toate polipeptidele pot forma alfa-helixuri.

Aminoacizii au radicali hidrocarbonați cu proprietăți diferite,

iar aceste proprietăți influențează structura pe care o anume secvență

de aminoacizi o poate adopta.

Deci totul depinde de radicali hidrocarbonați ai aminoacizilor

care constituie segmentul peptidic respectiv.

Avem aici exemplul mioglobinei,

o proteină a cărei structură conține foarte multe alfa-helixuri.

Mioglobina nu conține și alte tipuri de structuri secundare regulate,

în afară de alfa-helixuri,

acestea fiind zone de structură secundară nedefinită.

Un al doilea tip de structură secundară repetitivă

sunt foile pliate beta.

Sau structura secundară beta.

Aceasta este o conformație mai extinsă a lanțurilor polipeptidice.

Cheletul polipeptidic este extins nu într-o structură elicoidală,

ci mai degrabă într-un zigzag.

Catenele polipeptidice în zigzag

sunt alăturate astfel încât se formează o structură asemănătoare cu niște pliuri.

În acest aranjament legăturile de hidrogen

se formează între segmentele adiacente ale catenei polipeptidice.

Structura globinei, proteina din hemoglobină,

e formată în proporție de 75% din alfa-helixuri.

Structura secundară alfa

se întâlnește frecvent la proteinele globulare.

Structura de foi pliate beta

se întâlnește frecvent în cazul proteinelor fibroase,

precum fibriona din mătasea naturală

sau fibriona din pânza de păianjă.

Structura terțiară

reprezintă structura tridimensională completă

a unei catene polipeptidice.

Adică structura terțiară descrie toate aspectele

pierii sau dispunării în spațiu a unei catene polipeptidice.

Termenul de structură secundară despre care am vorbit până acum

se referă la aranjamentul spațial al aminoacizilor adiacenți

dintr-un singur segment al polipeptidei.

Însă structura terțiară include o vedere de ansamblu

asupra tuturor aspectelor structurale din secvența aminoacizilor.

Imaginați-vă o catenă polipeptidică lungă

formată dintr-un număr mare de aminoacizi.

Putem să o reprezentăm ca pe o panglică colorată.

Această polipeptidă nu se află sub această formă

în celulele organismelor vii.

În funcție de secvența aminoacizilor,

anumite segmente formează alfa helixuri

sau formează foi pliate beta,

aceasta fiind reprezentarea foilor pliate beta.

Alte segmente vor adopta structuri secundare

neregulate sau nedefinite.

Aminoazizi care sunt de parte unul de altul

în secvența acestei polipeptide și care

fac parte din structuri secundare diferite,

interacționează unul cu altul în cadrul structurii

pliate a proteinelor.

Deci, aminoazizi din acest alfa helix interacționează

cu aminoazizi care formează foile pliate beta

sau care formează structura nedefinită.

Deci ne putem gândi la structura terțiară

ca la ansamblul acestor interacțiuni care mențin

catenea polipeptidică în această formă tridimensională.

Segmente diferite ale catenelor polipeptidice

care interacționează între ele sunt ținute împreună

într-o structură terțiară caracteristică

prin mai multe tipuri de interacțiuni chimice.

Aceste interacțiuni pot fi interacțiuni chimice slabe

sau chiar și legături covalente precum punțile de sul.

Astfel de interacțiuni se realizează între

radicalii hidrocarbonații ai aminoazizilor

care formează catena polipeptidică.

Așadar, interacțiunile care stabilizează

structura terțiară a proteinelor

pot fi următoarele.

Pot fi legături de hidrogen între grupele hidroxil,

carboxil sau amino, de exemplu din serină

sau din alți aminoazizi care au aceste grupe

în structura lor.

Pot fi forțe van der Waal între radicalii alchil,

de exemplu între radicalii alchil din valină.

Sau pot fi forțe de atracție electrostatică

sau legături de tip ionic între radicalii care au

sarcini opuse, precum radicalii din acidul glutamic

sau din lisină.

Sau mai pot fi legături covalente, adică punți de sul,

rezultate între resturile de cisteină.

Unele proteine conțin două sau mai multe

catene polipeptidice separate,

care se mai numesc subunități sau protomeri.

Subunitățile pot fi identice sau pot fi diferite.

Aranjamentul acestor subunități proteice sau protomeri

în complexe tridimensionale

constituie structura coaternară.

Protomerii se asociază în agregate mari,

multicatenare, prin legături necovalente.

Dacă vă mai amintiți, am precizat chiar lecția trecută

că aceste interacțiuni necovalente

sunt cele mai importante forțe care stabilizează

structurile specifice ale complexelor proteice.

Mai mulți protomeri,

asociați prin legături necovalente,

formează un oligomer.

Structura coaternară reprezintă nivelul maxim

de organizare structurală a proteinelor.

Ținem cont de aceste nivele structurale mai avansate.

Putem clasifica proteinele în două mari categorii.

Avem proteinele fibroase,

cu catenele polipeptidice

aranjate în fire lungi sau structuri plate,

și proteinele globulare,

cu catenele polipeptidice pliate

într-o formă sferică sau globulară.

Proteinele fibroase sunt formate de obicei

dintr-un singur fel de structură secundară

și de aceea ce structura lor terțiară este relativ simplă.

Proteinele globulare conțin în general

mai multe tipuri de structuri secundare.

Aceste diferențe structurale determină,

bineînțeles, și funcții diferite

ale celor două categorii de proteine.

Structurile care oferă forma,

suportul și protecție exterioră a organismelor vertebrate

sunt formate din proteine fibroase,

în timp ce majoritatea enzimelor și a proteinelor regulatoare

sunt proteine globulare.

Structurile proteice își pot efectua funcțiile specifice

într-un anume mediu celular.

Condițiile diferite față de condițiile din celulă

pot duce la schimbări structurale mai mult sau mai puțin majore.

O pierdere a structurii tridimensionale

suficientă pentru a cauza pierderea funcției proteine respective

Se numește denaturare.

Deci denaturarea unei proteine nu presupune neapărat

degradarea completă a catenelor polipeptidice.

Modificarea structurii coaternare și târziare

e suficientă pentru pierderea funcției unei proteine.

Așadar, în ultimele lecții,

am discutat despre cele patru nivele de organizare

ale unei structuri proteice.

Haideți să le reluăm pe scurt.

Structura primară e formată dintr-o secvență de aminoacizi

legați între ei prin legături peptidice.

Polipeptidea astfel obținută se poate aranja

în unități de structură secundară,

precum un alfahelix sau o foaie pliată beta.

Alfahelixul este o parte din structura târziară

a polipeptidei pliate,

care la rândul ei face parte din structura coaternară

a unei proteine multimerice.

În acest caz avem hemoglobina

formată din patru protomeri.