Transcript: Proteine - structura secundară, terţiară şi cuaternară

Structura secundară a unei proteine
se referă la un segment oarecare dintr-o catenă polipeptidică
și descrie aranjamentul local-spatial al atomilor de pe catena principală.
Deci, structura secundară nu ține cont de conformațiile catenelor laterale,
adică de radicalii hidrocarbonați din structura aminoacizilor constituenti,
și nu ține cont nici de relația segmentului respectiv față de alte segmente din catena polipeptidică.
O structură secundară regulată
apare atunci când fiecare dintre aceste unghiuri,
unghiuri care reflectă rotația în jurul legăturilor covalente din scheletul peptidic,
rămân identice sau aproape identice de-a lungul întregului segment.
Prin convenție, unghiul de rotație dintre atomul de azot și carbonul alfa
e notat cu litera grecească Φ
iar unghiul de rotație dintre atomul de carbon și carbonul alfa
e notat cu litera grecească Φ.
Există câteva tipuri de structuri secundare foarte stabile
care se întâlnesc în aproape toate structurile prosteice.
Dintre acestea, cele mai cunoscute sunt alfa helixurile și foile pliate beta.
Acestea se mai numesc și structuri secundare alfa,
respectiv structuri secundare beta.
Atunci când nu se găsește un model structural regulat,
ne referim la structura secundară a segmentului polipeptidic respectiv
ca fiind nedefinită sau ca fiind o buclă dezordonată.
Legăturile de hidrogen sunt extrem de importante
în orientarea grupelor polare, carbon, nublă, oxigen și azot-hidrogen
din legătura peptidică.
Între un atom de hidrogen unit printr-o legătură covalentă polară
de atomul de azot dintr-o grupă peptidică
și o pereche de electrone participanți de la atomul de oxigen
dintr-o altă grupă peptidică, se realizează o legătură de hidrogen.
Orientările în spațiu ale macromoleculelor proteice
sunt determinate de mai multe aspecte.
De formarea acestor legături de hidrogen despre care tocmai am discutat,
de faptul că legătura peptidică este rigidă,
având caracter parțial de dublă legătură,
dar și de faptul că atomii se pot roti în jurul celorlalte două legături simple.
În structura secundară numită alfahelic,
cheletul polipeptidic se înfășoară strâns în jurul unei axe imaginare
care se află în centrul spiralei,
iar radicalitrocarbonatia ai aminoacizilor
sunt orientați în afara acestui aranjament elicoidal.
Această structură e stabilizată de legăturile de hidrogen intramoleculare.
Legăturile de hidrogen se formează între atomul de hidrogen
legat de un atom de azot dintr-o legătură peptidică
și atomul de oxigen de la al patrulea aminoacid din spirală.
Cele două legături peptidice între care se stabilește fiecare legătură de hidrogen
se află pe spire diferite.
Fiecare grupă peptidică e legată prin legături de hidrogen
de alte două grupe peptidice.
Pentru că alfa-aminoacizii naturali au configuratia L,
elicele adoptate de macromoleculele proteice au pasul pe dreapta
și de aceea sunt numite elice alfa.
Bineînțeles, secvența aminoacizilor influențează stabilitatea unei astfel de structuri.
Ba mai mult, nu toate polipeptidele pot forma alfa-helixuri.
Aminoacizii au radicali hidrocarbonați cu proprietăți diferite,
iar aceste proprietăți influențează structura pe care o anume secvență
de aminoacizi o poate adopta.
Deci totul depinde de radicali hidrocarbonați ai aminoacizilor
care constituie segmentul peptidic respectiv.
Avem aici exemplul mioglobinei,
o proteină a cărei structură conține foarte multe alfa-helixuri.
Mioglobina nu conține și alte tipuri de structuri secundare regulate,
în afară de alfa-helixuri,
acestea fiind zone de structură secundară nedefinită.
Un al doilea tip de structură secundară repetitivă
sunt foile pliate beta.
Sau structura secundară beta.
Aceasta este o conformație mai extinsă a lanțurilor polipeptidice.
Cheletul polipeptidic este extins nu într-o structură elicoidală,
ci mai degrabă într-un zigzag.
Catenele polipeptidice în zigzag
sunt alăturate astfel încât se formează o structură asemănătoare cu niște pliuri.
În acest aranjament legăturile de hidrogen
se formează între segmentele adiacente ale catenei polipeptidice.
Structura globinei, proteina din hemoglobină,
e formată în proporție de 75% din alfa-helixuri.
Structura secundară alfa
se întâlnește frecvent la proteinele globulare.
Structura de foi pliate beta
se întâlnește frecvent în cazul proteinelor fibroase,
precum fibriona din mătasea naturală
sau fibriona din pânza de păianjă.
Structura terțiară
reprezintă structura tridimensională completă
a unei catene polipeptidice.
Adică structura terțiară descrie toate aspectele
pierii sau dispunării în spațiu a unei catene polipeptidice.
Termenul de structură secundară despre care am vorbit până acum
se referă la aranjamentul spațial al aminoacizilor adiacenți
dintr-un singur segment al polipeptidei.
Însă structura terțiară include o vedere de ansamblu
asupra tuturor aspectelor structurale din secvența aminoacizilor.
Imaginați-vă o catenă polipeptidică lungă
formată dintr-un număr mare de aminoacizi.
Putem să o reprezentăm ca pe o panglică colorată.
Această polipeptidă nu se află sub această formă
în celulele organismelor vii.
În funcție de secvența aminoacizilor,
anumite segmente formează alfa helixuri
sau formează foi pliate beta,
aceasta fiind reprezentarea foilor pliate beta.
Alte segmente vor adopta structuri secundare
neregulate sau nedefinite.
Aminoazizi care sunt de parte unul de altul
în secvența acestei polipeptide și care
fac parte din structuri secundare diferite,
interacționează unul cu altul în cadrul structurii
pliate a proteinelor.
Deci, aminoazizi din acest alfa helix interacționează
cu aminoazizi care formează foile pliate beta
sau care formează structura nedefinită.
Deci ne putem gândi la structura terțiară
ca la ansamblul acestor interacțiuni care mențin
catenea polipeptidică în această formă tridimensională.
Segmente diferite ale catenelor polipeptidice
care interacționează între ele sunt ținute împreună
într-o structură terțiară caracteristică
prin mai multe tipuri de interacțiuni chimice.
Aceste interacțiuni pot fi interacțiuni chimice slabe
sau chiar și legături covalente precum punțile de sul.
Astfel de interacțiuni se realizează între
radicalii hidrocarbonații ai aminoazizilor
care formează catena polipeptidică.
Așadar, interacțiunile care stabilizează
structura terțiară a proteinelor
pot fi următoarele.
Pot fi legături de hidrogen între grupele hidroxil,
carboxil sau amino, de exemplu din serină
sau din alți aminoazizi care au aceste grupe
în structura lor.
Pot fi forțe van der Waal între radicalii alchil,
de exemplu între radicalii alchil din valină.
Sau pot fi forțe de atracție electrostatică
sau legături de tip ionic între radicalii care au
sarcini opuse, precum radicalii din acidul glutamic
sau din lisină.
Sau mai pot fi legături covalente, adică punți de sul,
rezultate între resturile de cisteină.
Unele proteine conțin două sau mai multe
catene polipeptidice separate,
care se mai numesc subunități sau protomeri.
Subunitățile pot fi identice sau pot fi diferite.
Aranjamentul acestor subunități proteice sau protomeri
în complexe tridimensionale
constituie structura coaternară.
Protomerii se asociază în agregate mari,
multicatenare, prin legături necovalente.
Dacă vă mai amintiți, am precizat chiar lecția trecută
că aceste interacțiuni necovalente
sunt cele mai importante forțe care stabilizează
structurile specifice ale complexelor proteice.
Mai mulți protomeri,
asociați prin legături necovalente,
formează un oligomer.
Structura coaternară reprezintă nivelul maxim
de organizare structurală a proteinelor.
Ținem cont de aceste nivele structurale mai avansate.
Putem clasifica proteinele în două mari categorii.
Avem proteinele fibroase,
cu catenele polipeptidice
aranjate în fire lungi sau structuri plate,
și proteinele globulare,
cu catenele polipeptidice pliate
într-o formă sferică sau globulară.
Proteinele fibroase sunt formate de obicei
dintr-un singur fel de structură secundară
și de aceea ce structura lor terțiară este relativ simplă.
Proteinele globulare conțin în general
mai multe tipuri de structuri secundare.
Aceste diferențe structurale determină,
bineînțeles, și funcții diferite
ale celor două categorii de proteine.
Structurile care oferă forma,
suportul și protecție exterioră a organismelor vertebrate
sunt formate din proteine fibroase,
în timp ce majoritatea enzimelor și a proteinelor regulatoare
sunt proteine globulare.
Structurile proteice își pot efectua funcțiile specifice
într-un anume mediu celular.
Condițiile diferite față de condițiile din celulă
pot duce la schimbări structurale mai mult sau mai puțin majore.
O pierdere a structurii tridimensionale
suficientă pentru a cauza pierderea funcției proteine respective
Se numește denaturare.
Deci denaturarea unei proteine nu presupune neapărat
degradarea completă a catenelor polipeptidice.
Modificarea structurii coaternare și târziare
e suficientă pentru pierderea funcției unei proteine.
Așadar, în ultimele lecții,
am discutat despre cele patru nivele de organizare
ale unei structuri proteice.
Haideți să le reluăm pe scurt.
Structura primară e formată dintr-o secvență de aminoacizi
legați între ei prin legături peptidice.
Polipeptidea astfel obținută se poate aranja
în unități de structură secundară,
precum un alfahelix sau o foaie pliată beta.
Alfahelixul este o parte din structura târziară
a polipeptidei pliate,
care la rândul ei face parte din structura coaternară
a unei proteine multimerice.
În acest caz avem hemoglobina
formată din patru protomeri.