Proteinele

Există trei tipuri de polimeri care predomină în natură, polizaharidele, proteinele și acizii nucleici.

Despre polizaharide, știm că sunt polimeri naturali formați din mai multe unități de monozaharide.

Alături de proteine, acizii nucleici sunt cele mai importante macromolecule biologice.

Atât proteinele cât și acizii nucleici se găsesc din abundență în toate organismele vii.

Acizii nucleici, printre care ADN-ul și ARN-ul, au funcția de a codifica, de a exprima și de a transmite informația genetică.

În selecția aceasta ne vom concentra asupra proteinelor și a peptidelor.

Proteinele și peptidele sunt polimerii ai aminoacizilor proveniți în urma unor reacții de policondensare.

Unitățile care se repetă se numesc resturi de aminoacizi.

O dipeptidă conține două resturi de aminoacizi.

O tripeptidă conține trei.

O oligopeptidă conține între trei și zece resturi de aminoacizi.

Iar o polipeptidă conține mai mult de zece.

Să vedem și ce sunt mai exact acești aminoacizi.

Aminoacizii sunt compuși organici polifuncționali, care conțin în moleculă atât grupe amino cât și grupe carboxil.

În general, notăm în acest fel un aminoacid care conține în moleculă o grupă amino și una carboxil legate de un radical hidrocarbonat.

Atunci când un aminoacid are mai mult de trei atomi de carbon în moleculă, precizăm în denumire poziția grupei amino pe catena acidului carboxilic.

Putem face acest lucru în două moduri.

Numerotând atomii de carbon începând cu cel din grupa carboxil sau notând cu litere din alfabetul grecesc, pornind de la atomul vecin grupării carboxil.

Deci avem aici un alfa-aminoacid.

Iar acesta este un beta-aminoacid.

În proteinele din organismele vii întâlnim alfa-aminoacizi.

După cum am mai zis, aminoacizii participă la reacții de condensare.

Prin eliminarea unei molecule de apă între grupa amino a unui alfa-aminoacid și grupa carboxil a altui alfa-aminoacid, se stabilește o legătură numită legătură peptidică.

Aminoacizii participanți pot fi identici sau diferiți.

Prin această reacție de condensare am obținut o dipeptidă.

Iar aceasta este legătura peptidică.

În continuare, prin reacții de policondensare între un număr mai mare de aminoacizi, se obțin polipeptide și, într-un final, proteine.

Proteinele sunt polipeptide naturale formate prin policondensarea a 40 până la 4000 de resturi de aminoacizi.

Proteinele și peptidele îndeprinesc funcții foarte variate în sistemele biologice.

Unele ajută organismele vii să se protejeze de pericolele existente în mediul lor de viață sau oferă forță a anumitor structuri biologice.

Spre exemplu, cheratina, care e o proteină structurală, formează părul, coarnele, copitele, unghiile, blana și stratul exterior dur al pielii.

Colagenul, o altă proteină structurală, e componentul majorital din oase, mușchi și tendoane. Practic, colagenul e proteina care dă forma corpului.

Există și proteine care au și un alt fel de funcție de protecție.

Toxinele unor plante sau veninul șerpilor protejează aceste organisme de atacul altor specii, iar anticorpii le protejează de boli.

Deci, tot proteinele sunt responsabile și de apariția imunității.

Enzimele formează o clasă de proteine care au funcția de biocatalizator.

Enzimele catalizează reacțiile chimice care au loc în organismele vii, reacții prin care se digeră hrana, se alimentează corpul cu energie și se fabrică tesuturile corpului.

De asemenea, tot proteinele sunt responsabile și pentru multe dintre funcțiile fiziologice precum transportul și depozitarea oxigenului în organism sau contractarea mușchilor.

Organismul unui om matur are nevoie zilnic de 70-80 grame de proteine.

În această tabelă avem conținutul procentual aproximativ în proteine al câtorva alimente.

Vedem că fructele și legumele au un conținut scăzut de proteine.

Asta nu înseamnă că sunt mai puțin importante pentru dieta noastră.

Ele conțin din abundență alți compuși precum vitaminele de care corpul nostru are nevoie și care nu se găsesc în carne sau în brânzeturi.

În structura proteinelor intră aproximativ 20 de alfa-aminoacizi diferiți.

Acești 20 de aminoacizi diferă doar prin radicalul hidrocarbonat din molecula lor.

Dar să nu înțelegem greșit, cei 20 de aminoacizi nu intră în compoziția a fiecărui proteine în parte.

Unele proteine conțin anumiți aminoacizi, alte proteine conțin alți aminoacizi și tot așa.

Aminoacizii, prin diversitatea lor cât și prin diversitatea combinațiilor formate prin policondensare, sunt responsabili de marea varietate și complexitate a funcțiilor proteinelor în organismele vii.

Dintre acești 20 de aminoacizi întâlniți în organismele vii, 10 sunt aminoacizi esențiali.

Adică aminoacizi pe care organismul uman nu îi poate sintetiza deloc sau pe care nu îi poate sintetiza în calitate suficientă.

Aminoacizii oferim organismului prin alimentele pe care le consumăm zilnic.

Anumite alimente conțin prea puțin sau deloc dintr-un anume aminoacid esențial.

Așadar, o dietă echilibrată trebuie să conțină proteine din mai multe surse.

Proteinele sunt clasificate în funcție de două criterii, în funcție de compoziție și în funcție de solubilitate.

În funcție de solubilitate, proteinele sunt fie proteine insolubile, fie proteine solubile.

Proteinele insolubile se mai numesc și scleroproteine.

Le întâlnim în organismul animal în stare solidă.

Ele oferă organelor rezistență mecanică sau protecție potrivă agentelor exteriori.

Proteine insolubile sunt cheratina și colagenul despre care am discutat mai devreme.

Astfel de proteine nu pot fi hidrolizate de enzimele responsabile cu digestia, de aceea ele nu au valoare nutritivă.

Proteinele solubile se întâlnesc în celule unde se află în stare dizolvată sau sub formă de geluri hidratate.

Marea majoritate a proteinelor solubile au funcții fiziologice importante.

Spre exemplu, hemoglobina, care se găsește în globulele roșii din sânge, e proteina responsabilă cu transportul oxigenului de la plămâni la celulele mușchilor și tesuturilor.

Proteinele solubile se împar la rândul lor în două categorii.

Ele pot fi albumine, proteine solubile în apă și soluții de electroliți. Electroliți adică acezi, baze sau săruri.

Globulinele sunt proteine solubile numai în soluții de electroliți.

În funcție de compoziție, proteinele pot fi proteine simple sau proteine conjugate.

Proteinele simple sunt cele care, prin hidroliză, formează numai aminoacizi.

Un exemplu de astfel de proteină ar fi albumina.

Deci, albumina în reacția de hidroliză se descompune în aminoacizii componente.

Proteinele conjugate, sau proteidele, sunt proteine care, prin hidroliză, formează și alți compuși pe lângă aminoacizi.

O moleculă de proteidă conține în structura sa o parte proteică și o parte prostetică.

Partea proteică este formată din aminoacizi.

În schimb, partea prostetică este formată din molecule precum resturi de zaharide, de grăsimi, acid fosforic sau chiar metale.

În funcție de partea prostetică, aceste proteine se numesc glicoproteide, lipoproteide, fosfoproteide, respectiv metaloproteide.

Proteidele intră în compoziția celurilor vii, a enzimelor, dar și a virusurilor.

Proteinele au structuri tridimensionale compacte.

Legăturile care susțin aceste structuri sunt legături slabe, motiv pentru care proteinele se denaturează foarte ușor.

Denaturarea proteinelor, fiind procesul fizico-chimic, prin care se distruge structura proteinei și se pierde funcția ei fiziologică.

Spre exemplu, hemoglobina denaturată nu va mai transporta oxigen.

Factorii denaturanți care alterează structura proteidelor pot fi factori chimici sau fizici.

Factorii denaturanți chimici sunt acizii și bazele tari, sărurile metalelor tari, solvenții organici sau detergenții.

Factorii denaturanți fizici sunt căldura, radiațiile radioactive, ultrasunetele.

Proteinele pot fi denaturate chiar și prin simpla agitare.

Acești factori fizici măresc mișcarea moleculară, astfel se perturbă forțele de atracție care susțin structura proteinei.

Un exemplu bine cunoscut este schimbarea care are loc cu albușul unui ou la încălzire sau la alovire.

Albușul de ou conține albumină, o proteină care se denaturează foarte ușor la încălzire sau prin alovire.